血紅蛋白濃度偏高是什么呢，在我們生活中，想必大家對于血紅蛋白濃度偏高還是有所了解的吧，那么大家知道血紅蛋白濃度偏高是怎么回事嗎，血紅蛋白分析是怎么樣的呢，下面就讓我們一起來了解一下吧。
血紅蛋白是一種蛋白質(zhì)，在高等生物中負(fù)責(zé)運(yùn)送氧氣(Hb或Hgb)。是一種使血液呈紅色的蛋白質(zhì)。血紅蛋白由四個鏈組成，2個α鏈和2個β鏈，每一個含有一個鐵原子的血紅素環(huán)。氧與鐵原子相結(jié)合，并通過血液輸送。
血紅蛋白的特性是
在氧含量高的地方，容易與氧結(jié)合;在氧含量低的地方，又容易與氧分離。血紅蛋白的這一特性，使紅細(xì)胞具有運(yùn)輸氧的功能。
血紅蛋白(hemoglobin;haemoglobin;Hb;HGB)每一血紅蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亞鐵血紅素組成，每個血紅素又由4個吡咯環(huán)組成，在環(huán)中央有一個鐵原子。血紅蛋白中的鐵在二價狀態(tài)時，可與氧呈可逆性結(jié)合(氧合血紅蛋白)，如果鐵氧化為三價狀態(tài)。
血紅蛋白被轉(zhuǎn)化為高血紅蛋白，它失去了攜帶氧氣的能力。約96%的總蛋白的血紅蛋白，血紅蛋白占4%。α和β是類似于肌紅蛋白，只稍短肽的β亞基α亞基為146141。α和β亞基相互分離的空腔彼此。在哺乳動物中，總重量為97%，血紅蛋白紅細(xì)胞干重占35%。每克血紅蛋白平均可以結(jié)合1.34ml氧，血漿溶解氧的量的70倍。
組成結(jié)構(gòu)
血紅蛋白是高等生物體內(nèi)負(fù)責(zé)運(yùn)載氧的一種蛋白質(zhì)。也是紅細(xì)胞中唯一一種非膜蛋白。人體內(nèi)的血紅蛋白由四個亞基構(gòu)成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環(huán)境相似的電解質(zhì)溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態(tài)。
血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構(gòu)成，肽鏈在生理條件下會盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤繞成的球形結(jié)構(gòu)又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結(jié)構(gòu)的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環(huán)上的氮原子與一個亞鐵離子配位結(jié)合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側(cè)鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結(jié)合，當(dāng)血紅蛋白不與氧結(jié)合的時候，有一個水分子從卟啉環(huán)下方與亞鐵離子配位結(jié)合，而當(dāng)血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。
血紅蛋白是脊椎動物紅血細(xì)胞的一種含鐵的復(fù)合變構(gòu)蛋白，由血紅素和珠蛋白結(jié)合而成。其功能是運(yùn)輸氧和二氧化碳，維持血液酸堿平衡。也存在于某些低等動物和豆科植物根瘤中。分子量約67000，含有四條多肽鏈，每個多肽鏈含有一個血紅素基團(tuán)，血紅素中鐵為二價，與氧結(jié)合時，其化學(xué)價不變，形成氧合血紅蛋白。
鮮紅色，與淺藍(lán)色后的氧解離。有許多類型：血紅蛋白(HbA)，α2β2，占98%的成人血紅蛋白;血紅蛋白A2(HbA2)，α2δ2，2%的成人血紅蛋白會計;血紅蛋白F(HBF)，α2γ2。只有在胎兒血;血紅蛋白H(HBH)，β4，由四個相同的β鏈多聚血紅蛋白;血紅蛋白C(HBC)，β鏈?zhǔn)怯晒劝彼豳嚢彼崛〈难t蛋白;血紅蛋白(HBS)，鐮狀細(xì)胞血紅蛋白;血紅蛋白(HbO2、hhbo2)O2氧合血紅蛋白;血紅蛋白(HbCO)CO，一氧化碳與血紅蛋白。
在沒有氧存在的情況下，四個亞基之間相互作用的力很強(qiáng)。氧分子越多與血紅蛋白結(jié)合力越強(qiáng)。中心離子鐵(II)進(jìn)一步和蛋白質(zhì)鏈中的組氨酸結(jié)合，成為五配位。既是配位中心，又是活性中心。血紅蛋白中鐵(II)能可逆地結(jié)合氧分子，取決于氧分壓。
它能從氧分壓較高的肺泡中攝取氧，并隨著血液循環(huán)把氧氣釋放到氧分壓較低的組織中去，從而起到輸氧作用。一氧化碳與血紅蛋白的結(jié)合較氧強(qiáng)，即使?jié)舛群艿鸵材軆?yōu)先和血紅蛋白結(jié)合，致使通往組織的氧氣流中斷，造成一氧化碳中毒(使氧氣與血紅蛋白的結(jié)合能力下降，使人窒息而死亡)。
