醫(yī)學決定性水平
0.5g/L
低于此值表明存在脂代謝紊亂和用于飲食治療的觀測。
分類
一、ApoAⅠ
ApoAⅠ是ApoA族多的一種組分，是HDL中的主要載脂蛋白。Shore等于1968年首先從人HDL中分離純化得到ApoAⅠ。1970年代中期Brewer闡明了ApoAⅠ的氨基酸序列，并預測了其二級結構的要點。在分子生物學興起的80年代，Karathanasis等人相繼報道了人ApoAⅠcDNA和染色體DNA序列。人成熟的ApoAⅠ的由243氨基酸殘基組成，是單一多肽鏈，分子量為28300D。人及大鼠、猴、兔、牛、鴨、樹鼷等動物的ApoAⅠ已分離純化。
人和其他種屬的ApoAⅠ的氨基末端為Asp，羧基末端為Gln，其分子中不含半胱氨酸和異亮氨酸。經等點聚焦電泳證實人和動物的ApoAⅠ都是不均一的，有10種不同的亞組分，至少有六種多態(tài)性。經等電聚焦和雙相電泳中的系統(tǒng)命名，ApoAⅠ多肽性依次稱為Apoa Ⅰ0、ApoAⅠ-1、ApoAⅠ-2、ApoAⅠ+1、 ApoAⅠ+2，其中ApoA Ⅰ0含量多。
二、ApoAⅡ
ApoAⅡ是HDL中第二種含量多的載脂蛋白，在HDL2占載脂蛋白的15%，在HDL3中占載脂蛋白的25%。CM中達總載脂蛋白的7%～10%，VLDL中也少量存在。直到1985年，ApoAⅡ蛋白質的氨基酸序列、cDNA序列及基因序列均已闡明。ApoAⅡ是由兩條多肽鏈的77個氨基酸殘基組成。
ApoAⅡ在不加還原劑的SDS-PAGE中測出分子量是17000D，在人血漿中以二聚體形式存在。ApoAⅡ的單體分子量為8700D。人ApoAⅡ蛋白C端氨基酸殘基為谷氨酸，N端為吡咯烷酮酸，缺乏組氨酸，精氨酸及色氨酸。ApoAⅡ有多態(tài)性存在，主要的多態(tài)型等電點為4.9，而含量較少的多態(tài)型的等電點為5.17、4.68、4.42和4.20。
ApoAⅡ的生理功能
①維持HDL結構
ApoAⅡ肽段12-31和肽段50-77具有與磷脂的結合能力，經二級結構分析認為，殘基17-30和51-62形成的雙性螺旋結構是人ApoAⅡ與脂質結合的分子基礎;
②激活肝脂酶
用以水解CM和VLDL中的TG和PL。還有報道，ApoAⅡ可抑制LCAT活性。 ApoAⅡ由肝臟和小腸合成。人血漿中的ApoAⅡ生物半壽期為4.4天。
三、ApoAⅣ
ApoAⅣ是先從大鼠DHL和CM中發(fā)現(xiàn)的一種載脂蛋白.1979年Beisiegel等人證實了人血漿中也有ApoAⅣ存在，其主要分布于密度大于1.211g/ml部分。成熟ApoAⅣ由376個氨基酸殘基組成。經SDS-PAGE確認大鼠和人ApoAⅣ分子量為44000和46000Da。人和大鼠氨基酸組成相似，是一種糖蛋白，含有6%的碳水化合物，其中甘露糖占1.8%，半乳糖占1.55%，N-乙酰葡萄糖胺占1.55%和唾液酸占1.1%。
ApoAⅣ蛋白存在多態(tài)性，生物半壽期為10h。 ApoAⅣ的生理功能目前尚不清楚，據(jù)推測它在HDL逆向轉運過程中起有重要作用。1985年Steinmetz等報道，在體外，ApoAⅣ可以促進LCAT的膽固醇酯化反應。Goldberg報道，ApoAⅣ起有調節(jié)脂蛋白脂肪酶的激活作用，并推測可以促進ApoAⅣ從HDL和VLDL中釋放。ApoAⅣ由肝臟和小腸合成。
結語：上述的內容就是關于載脂蛋白a偏高了，載脂蛋白在體內的作用是不可或缺的，因而它的數(shù)值平衡與否也是非常的重要，如果在檢查身體的時候發(fā)現(xiàn)自己的載脂蛋白a偏高，就要立即進行詳細診斷，以便及早治療。
